Naturalnie występujące peptydy przeciwdrobnoustrojowe to zazwyczaj małe, zasadowe polipeptydy składające się z ponad 30 reszt aminokwasowych; są-rozpuszczalne w wodzie i mają masę cząsteczkową około 4000 daltonów. Większość peptydów przeciwdrobnoustrojowych jest termostabilna i zachowuje swoją aktywność nawet po podgrzaniu w temperaturze 100 stopni przez 10 do 15 minut. Większość ma punkt izoelektryczny większy niż 7, wykazując silne właściwości kationowe. Ponadto wykazują znaczną odporność na wysoką siłę jonową, a także na skrajne pH. Niektóre posiadają również zdolność przeciwstawiania się hydrolizie przez enzymy, takie jak trypsyna lub pepsyna.
Obecne badania sugerują, że bakteriobójczy mechanizm peptydów przeciwdrobnoustrojowych obejmuje przede wszystkim działanie na błonę komórkową bakterii; zakłócają integralność błony i tworzą pory, powodując wyciek zawartości wewnątrzkomórkowej i w konsekwencji śmierć komórki. Proces zazwyczaj rozpoczyna się od przyciągania elektrostatycznego do powierzchni błony bakteryjnej, po czym następuje wstawienie hydrofobowego końca C- do obszaru hydrofobowego membrany, co zmienia konformację membrany. Wiele peptydów tworzy następnie kanały jonowe w błonie, co prowadzi do wypływu określonych jonów i śmierci komórki. Inni badacze proponują, że peptydy te oddziałują z białkami błonowymi,-powodując agregację, inaktywację i tworzenie kanałów jonowych-w ten sposób zmieniając przepuszczalność błony i prowadząc do śmierci; pozostają również pytania dotyczące istnienia specyficznych receptorów błonowych i potencjalnego synergistycznego działania innych czynników. Mechanizmy działania mogą się różnić w zależności od różnych klas peptydów przeciwdrobnoustrojowych.
